Комментарии 16
Так, пофилософствовать — а возможно ли чисто теоретически такое изменение какого-нибудь растения, чтобы в нем начал вырабатываться инфекционный прион? Который бы срабатывал при поедании этого растения?
Достаточно сожрать «белок с аномальной третичной структурой и не содержащих нуклеиновых кислот».
Заставить растение синтезировать такой белок — вопрос технологический.
Просто никто этим еще не занимался.
Заставить растение синтезировать такой белок — вопрос технологический.
Просто никто этим еще не занимался.
Чисто теоретически возможно. Чисто теоретически можно и Землю передвинуть на другую орбиту.
А практически от той же куру и лечить ещё не научились.
А практически от той же куру и лечить ещё не научились.
Мне вот интересно, если члены семьи (даже уже, можно сказать, династии) знают о своей болезни и о том, что неминуемо ждет их в будущем, зачем они продолжают свой род? Зачем сознательно обрекать своих собственных детей на мучения?
Типа это вообще-то главный фактор эволюции — стремление передать свой геном, как можно большему числу потомков.
«Иногда курица, это всего лишь способ яйца, создать другое яйцо» :)
«Иногда курица, это всего лишь способ яйца, создать другое яйцо» :)
Не являются ли амилоидные бляшки Альцгеймера результатом действия прионов?
Это на самом деле хороший вопрос.
Нет, результатом действия прионов они не являются, это было показано в экспериментах в пробирке, но не исключено, что есть какие-то другие белки, которые запускают процесс образования амилоидных бляшек. И прионы, и амилодные пептиды образуют структуры одного типа — амилоидные фибриллы, и изучают их примерно одинаково. Прионы из разных биологических видов могут стимулировать агрегацию друг друга, а могут и не стимулировать, причем бывают несимметричные случаи — это зависит от аминокислотной последовательности приона.
Нет, результатом действия прионов они не являются, это было показано в экспериментах в пробирке, но не исключено, что есть какие-то другие белки, которые запускают процесс образования амилоидных бляшек. И прионы, и амилодные пептиды образуют структуры одного типа — амилоидные фибриллы, и изучают их примерно одинаково. Прионы из разных биологических видов могут стимулировать агрегацию друг друга, а могут и не стимулировать, причем бывают несимметричные случаи — это зависит от аминокислотной последовательности приона.
> С 1950-х годов племя форе отказалось от своих похоронных обрядов, и сейчас болезнь почти полностью исчезла.
1. Как же они дожили до этого времени и не вымерли?
2. Если болезни больше нет, можно ли им снова есть мозг?
1. Как же они дожили до этого времени и не вымерли?
2. Если болезни больше нет, можно ли им снова есть мозг?
1. Читал, что предположительно датировали первый случай лихорадки куру. Если мне не изменяет память, начало-середина XIX-го века. Вымереть просто не успели. А вот откуда они взяли первый прион — то ли съели мозг загадочного пришельца-переносчика, то ли животного, то ли он самозародился — в общем, этот вопрос пока вроде бы открыт.
2. Болезнь Крейтцфельдта-Якоба. В двух словах — на всякий случай лучше не стоит. И не только им.
2. Болезнь Крейтцфельдта-Якоба. В двух словах — на всякий случай лучше не стоит. И не только им.
1. Здесь вопрос с какого возраста начинали угощать такими яствами и в каком возрасте рожали детей. И как я понял не всегда прионы приводят к болезни: способностью превращаться в устойчивые структуры, вызывающие ряд нейродегенеративных заболеваний
2. Сильно сомневаюсь что болезнь уничтожена на 100%. Достаточно будет одного такого больного и очень быстро всё вернётся в прежнее русло.
2. Сильно сомневаюсь что болезнь уничтожена на 100%. Достаточно будет одного такого больного и очень быстро всё вернётся в прежнее русло.
Ну вот, эффект «диагноза по википедии», диагностировал у себя чудовищный недуг только что.
Зарегистрируйтесь на Хабре, чтобы оставить комментарий
История редких нейродегенеративных заболеваний