На всех компах у нас стоит линукс Red Hat Enterprise. При загрузке можно остаться в нём или же стартанёт виртуальная машина с виндой. Там обычно 7ки. В библиотеке процентов 80 компов iMac'и.
Забыл добавить про требование, накладываемое GSSP. Они будут за тебя платить, только если средний бал больше 3.0 из 4, т.е. если получаешь B+ и выше — за тебя платят. Так что халявить тут не получиться. И по собственным воспоминаниям, первые два года в аспирантуре брал классы — требование факультета, перед тем как уйти чисто в исследования. И эти самые классы истрепали нервы очень так хорошенько. Домашки, тесты — уровень очень серьёзный. Много ночей было проведено за учебниками или уткнувшись в компьютер.
Про цену аспирантуры в Штатах — чуть-чуть не точно. Пример — мой универ. Обучение на PhD за семестр стоит ровно столько же, сколько он стоит и у бакалавров. Но к тому же, кого не спрашивал, почти все PhD студенты имеют стипендии и GSSP — graduate student support plan. Это деньги от государства и штата, которыми покрывают стоимость обучения. Т.е. за тебя платят, так ещё сверху и стипендию выдают. От специальности к специальности она разная, но прожить можно. Может у нас так всё организованно, потому что это один из самых крупных универов в штате, да ещё и State University, т.е. не частный, а как бы штатовский/государственный. Хотя при нём есть MBA Business School — там платят по полной, что-то около $60k за семестр при 9-18 кредитах. Так что нужно узнавать точно какие порядки в каких универах. Но от специальности, к специальности они могут меняться. Так что если кто собрался учиться в штатах и уже даже присмотрели себе какие-нибудь универы — напишите письмо на департамент, да и спросите как у них обстоят дела с финансовой поддержкой студентов-аспирантов. Всё может быть не так страшно, как кажется.
Впервые наблюдаю две вещи: Автор программы связывается с человеком написавшим обзор. И второе, после пары минут на второй странице, статья вернулась обратно на первую и простояла там ещё почти 6 часов. Это видно на графике резким обвалом вниз числа скачиваний и лейблом «На второй», и потом через минут 10 возврат на прежнюю тенденцию. Скорее всего с первой была убрана какая-то статья, и мы заняли её место. А новых пока не публиковали, т.к. на родине Слонов пока ещё ночь.
В последних версиях из хамстера сделали stand-alone приложение. Т.е. нужны будут только PyGTK и модуль для работы с SQLite. Т.е. На гномовской панельке, как показано на скриншоте, он просто висит и высвечивает время и задачу, которые сейчас активны. Так же используется гномовские bubble-сообщения. Они появляются каждые 27 минут (или сколько задашь в настройках). А себе я ещё поставил напоминалку, если нет никакой активной задачи — что бы он меня дёргал постоянно.
Подытожим — можно ставить и не на гном. Но это чуть обрежет функциональность.
Посмотрим, как покажет себя питоновский скрипт, рисующий статистику. Вроде должен отработать и добавить лейбл, соответствующий времени выхода на главную, вторую, третью и т.д. до пятой страницы хабра. Ну и циферки обозначают сколько раз было скачено лого, которое появляется везде, и сколько раз была скачена картинка внутри статьи, которую не видно из-за хаброката. Так что можно почти уверенно сказать сколько человек заглянуло внутрь этого поста. Дубликаты считаются. Т.е. при обновлении страницы — счётчик накручивается. Можно было фильтровать по IP поставить, но это в ToDo листе следующим.
В точку! Именно после изменения пространственной конфигурации протеин уже не может выполнять свои функции, т.к. изменились позиции ключевых амино кислот, т.е. binding sites расползлись кто куда.
Дурацкая статья в русской википедии совсем не объясняет процессы… даже не знаю как перевести… folding = сворачивание… Но как я помню, под сворачиванием белка в русском языке понимают чуть другое. Вот жеж… Придётся английской терминологией пользоваться.
Что бы unfold`нуть белок — для некоторых достаточно нагреть его на всего пару градусов. При этом дисульфидные связи остаются там же где и были. Но вот участки протеина, именуемые «loops» или же петли, они принимают другую форму, т.к. при изменении температуры изменяется эффективный ландшафт свободной энергии. Или же если не выпендриваться и сказать по-простому, то температура отражает то, как сильно «дёргается» молекула. Такие вот подёргивания могут иметь квази-стационарный характер. Т.е. молекула будет дёргаться, но в районе какого-то энергетического минимума. При изменении температуры положение минимума может измениться, и молекула будет дёргаться уже в другом месте, или вообще уйдёт из такого квази-стабильного состояния.
Теперь главное, протеин имеет так называемый хребет (backbone). Это ( N — C — C )_n атомы соединённые вместе пептидными связями. 3Д структура именно этих трёх атомов каждой residue, или же амино кислоты и диктует химические/физические свойства протеинов. Не смотря на то, что все основные взаимодействия всё равно происходят в side chains (боковых звеньях амино кислот), но как эти боковые звенья будут глобально расставлены — целиком зависит от backbone`а.
Прошу прощения, что мешаю тут два языка, и сваливаю всё в кучу. Просто материал учил уже тут, на родине аборигенов. Вот и получается, что не уверен в правильности перевода некоторых терминов на русский.
< бубен >
Кодонов действительно 4^3 = 64 комбинаций. Но они все задействованны. Все комбинации так или иначе соответствуют какой-то аминокислоте или коду остановки репликации. Из-за чего так получилось? Моё скромное мнение, из-за схожости таких комбинаций кадонов. Под схожестью я бы подразумивал электо-магнитный «образ». Т.е. дипольные, квадрупольные и вообще-всяко-многопольные моменты рибосомой для двух разных комбинаций кодонов ощущаются одинаково — вот и лезет к концу протеина одна и таже амино кислота. Повторюсь, это чистой воды ИМХО. Вообще это было бы неплохая диссертация какого-нибудь био-информатика: симуляция взаимодействий рибосомы с комбинациями кодонов. Мы уже почти можем это симулировать.
< /бубен >
1) Рибосома не умеет создавать амино кислоту. Они флуктуируют вокруг на транспортных РНК. Кодон обхваченный рибосомой изменяет её структуру так, что только подходящая амино кислота может пролезть к концу цепочки протеина. И тогда уже, если она туда влезла, рибосома привязывает ещё пептидной связью.
2) Дисульфидные связи имеют энергию подядка 60ккал/моль. Что бы разорвать такую связь путём нагревания, придётся ввести протеин в состояние плазмы.
Я поверхностно знаком с методами функционального программирования. И именно в питоне я встретился с ними в первый раз. \
Но если по честному, функциональное программирование делает код короче и, может, даже красивее, но далеко не понятнее. Я сужу просто о себе. Когда разбирался с примерами функционального программирования, въезжал в них относительно намного дольше чем с любыми другими конструкциями языка.
Немного на другую тему. Вы, как мне показалось, приверженец языка Ruby. Можно ли поинтересоваться чем именно Вас этот язык притянул сильнее, чем, скажем, питон? Можете в 3х словах дать основные ключевые отличия и достоинства Ruby над Python (одно из которых наверное будет большее уделение внимания юнит тестам).
Спасибо за НОС =)
Там, кстати, используются одновременно UnitTest и OptionParser. Правда кода очень много. И на мою неподготовленную психику столько кода сразу — вызвало лёгкое недомогание. Но ничего. Всё у нас впереди. Ещё раз спасибо.
Подытожим — можно ставить и не на гном. Но это чуть обрежет функциональность.
RememberTheMilf =) = depressing button pressing.
Что бы unfold`нуть белок — для некоторых достаточно нагреть его на всего пару градусов. При этом дисульфидные связи остаются там же где и были. Но вот участки протеина, именуемые «loops» или же петли, они принимают другую форму, т.к. при изменении температуры изменяется эффективный ландшафт свободной энергии. Или же если не выпендриваться и сказать по-простому, то температура отражает то, как сильно «дёргается» молекула. Такие вот подёргивания могут иметь квази-стационарный характер. Т.е. молекула будет дёргаться, но в районе какого-то энергетического минимума. При изменении температуры положение минимума может измениться, и молекула будет дёргаться уже в другом месте, или вообще уйдёт из такого квази-стабильного состояния.
Теперь главное, протеин имеет так называемый хребет (backbone). Это ( N — C — C )_n атомы соединённые вместе пептидными связями. 3Д структура именно этих трёх атомов каждой residue, или же амино кислоты и диктует химические/физические свойства протеинов. Не смотря на то, что все основные взаимодействия всё равно происходят в side chains (боковых звеньях амино кислот), но как эти боковые звенья будут глобально расставлены — целиком зависит от backbone`а.
Прошу прощения, что мешаю тут два языка, и сваливаю всё в кучу. Просто материал учил уже тут, на родине аборигенов. Вот и получается, что не уверен в правильности перевода некоторых терминов на русский.
< бубен >
Кодонов действительно 4^3 = 64 комбинаций. Но они все задействованны. Все комбинации так или иначе соответствуют какой-то аминокислоте или коду остановки репликации. Из-за чего так получилось? Моё скромное мнение, из-за схожости таких комбинаций кадонов. Под схожестью я бы подразумивал электо-магнитный «образ». Т.е. дипольные, квадрупольные и вообще-всяко-многопольные моменты рибосомой для двух разных комбинаций кодонов ощущаются одинаково — вот и лезет к концу протеина одна и таже амино кислота. Повторюсь, это чистой воды ИМХО. Вообще это было бы неплохая диссертация какого-нибудь био-информатика: симуляция взаимодействий рибосомы с комбинациями кодонов. Мы уже почти можем это симулировать.
< /бубен >
1) Рибосома не умеет создавать амино кислоту. Они флуктуируют вокруг на транспортных РНК. Кодон обхваченный рибосомой изменяет её структуру так, что только подходящая амино кислота может пролезть к концу цепочки протеина. И тогда уже, если она туда влезла, рибосома привязывает ещё пептидной связью.
2) Дисульфидные связи имеют энергию подядка 60ккал/моль. Что бы разорвать такую связь путём нагревания, придётся ввести протеин в состояние плазмы.
Но если по честному, функциональное программирование делает код короче и, может, даже красивее, но далеко не понятнее. Я сужу просто о себе. Когда разбирался с примерами функционального программирования, въезжал в них относительно намного дольше чем с любыми другими конструкциями языка.
Немного на другую тему. Вы, как мне показалось, приверженец языка Ruby. Можно ли поинтересоваться чем именно Вас этот язык притянул сильнее, чем, скажем, питон? Можете в 3х словах дать основные ключевые отличия и достоинства Ruby над Python (одно из которых наверное будет большее уделение внимания юнит тестам).
Теперь я понял про что Вы.
Там, кстати, используются одновременно UnitTest и OptionParser. Правда кода очень много. И на мою неподготовленную психику столько кода сразу — вызвало лёгкое недомогание. Но ничего. Всё у нас впереди. Ещё раз спасибо.